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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子自己的的僵化性和多个N-glycoproteins低表达出来的水平使用对N-glycosylation构造的表现的分析十分艰难。在验测低丰度的N糖基化淡化血清酶质或肽段时,至少掺入大量未淡化的血清酶质肽断,这很特别容易将低丰度的糖基化淡化血清酶质肽段的警报掩饰。凝素亲和法是当今糖血清酶质质组学中适用更广泛的剥离聚集办法。凝集素(lectin)就是类糖采用血清酶质质,能重感情快速精确相应层次性构造的单糖或聚糖中单一的糖基字段而与之采用,什么和什么与糖链可逆反应非共价采用,糖血清酶质或糖肽被凝集素采集往后,基本上用单一的单糖采用良性竞争采用凝集素将糖血清酶质或糖肽冲洗掉放进去。 血清质过酶解后根据率凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,随后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中做手术相连在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该处里促使Asn大团伙式量增添2.9890Da。结尾用高精确LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段,经由搜素数据信息库,证实脱糖后大团伙式量和它按理来说大团伙式量的的变化相应糖基化遮盖肽段的编码序列,而选择该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择以后,再根据率label-free的目的对其来一定量进行分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到车辆
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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